Katalizator oraz energia aktywacji

1. Po co mi katalizator, skoro mogę po prostu dorzucić do pieca ?

Z poprzedniego postu, wiemy już, że zwiększenie temperatury powoduje że reakcja zachodzi szybciej. Wydaje się zatem, że znaleźliśmy rozwiązanie na oporne reakcje, które z jakichś przyczyn nie chcą nam zachodzić. Po prostu podgrzejemy na maksa i cyk, reakcja zaszła!

W takim podejściu są jednak dwa problemy!

➤ Energia potrzebna do wytworzenia takiej ilości ciepła jest ogromna (pamiętajmy, że mówimy o procesach przemysłowych, a więc ilość wytwarzanych substancji jest niewyobrażalna), a zatem jak zwykle, chodzi o pieniądze (baaardzo drogo!).

➤ Przede wszystkim jednak, bo z chemicznego punktu widzenia, duża ilość cząsteczek organicznych czy tych ,,biologicznych” jest wrażliwa na ciepło i by się rozpadła. Wyobraź sobie, że nasze ciało potrzebuje przeprowadzić jakąś reakcję biologiczną i nasze ciało podgrzewa się do 60 stopni Celsjusza. No trochę słabo, prawda?

I wtedy wkracza on, cały skąpany w chwale – katalizator. Najpierw jednak znów musimy nieco dokładniej spojrzeć na przebieg reakcji chemicznej, tym razem pod kątem energetycznym.

2. Energia aktywacji jest jak skok wzwyż

Jak już wiemy z wcześniejszych rozważań, reakcja to nie jest taka prosta sprawa. Cząsteczki muszą się ze sobą zderzyć z odpowiednia siłą (w końcu muszą m.in przełamać siły odpychania chmur elektronowych, pamiętamy, że takie same ładunki się odpychają).

Cząsteczki muszą mieć odpowiednią energię, żeby te oddziaływania przełamać. A ten próg, ta bariera energetyczna, nazywa się energią aktywacji. To tak samo jak przy skoku wzwyż, gdzie musimy pokonać jakąś barierę, aby zdać sprawdzian z wuefu (aby zaszła reakcja).

Znalezione obrazy dla zapytania: high jump
Próg, który muszą osiągnąć cząsteczki, aby zaszła reakcja chemiczna nazywa się energią aktywacji.

Można to przedstawić oczywiście za pomocą wykresu, jest to tak zwany profil energetyczny reakcji chemicznej. Przeanalizujemy to na podstawie reakcji tlenku azotu(II) z ozonem :

NO + O3 ⇄ NO2 + O2

Reakcja może zachodzić w dwie strony – w lewo i w prawo. Jeśli idzie w prawo (czyli jakby zgodnie z tym, jak to zapisaliśmy), to aby reakcja zaszła substraty (NO oraz O3) muszą osiągnąć energię aktywacji nazwijmy ją Ea1 . Dla reakcji przeciwnej oznaczymy sobie energię aktywacji Ea2 .

Diagram energetyczny dla reakcji egzotermicznej z pokazaną energią aktywacji. Podane wartości energii są zupełnie losowe.

Dana reakcja przechodzi przez tak zwany stan przejściowy. Jest to (w uproszczeniu oczywiście) ,,dziwna” zbitka reagentów, która przez obecność niestandardowych struktur o dziwnej liczbie dziwnych wiązań i dziwnej budowie ma bardzo dużą energię (co oznacza, że jest to wszystko bardzo niestabilne).

Pojawiło się tutaj coś nowego, co dokładniej omówimy w innym dziale (termochemia), a mianowicie entalpia reakcji. W uproszczeniu jest to po prostu ciepło reakcji, które się albo wydziela (reakcja egzotermiczna), albo które trzeba dostarczyć (reakcja endotermiczna).

Jak możesz zauważyć, jest to dokładnie zmiana entalpii (ciepła), bo widzimy tam deltę. A delta (Δ) jak już wiemy to koniec odjąć (minus) początek. Na podstawie wykresu możesz także zaobserwować, że entalpia reakcji to tak naprawdę różnica energii aktywacji w przód i w tył (w prawo i w lewo).

\displaystyle \Delta H = E_{a1} - E_{a2}

Dobra wiadomość jest taka, że jeśli znasz już reakcję ezgotermiczną, to od razu znasz też reakcję endotermiczną, bo jest to zwyczajnie ,,lustrzane odbicie”.

Diagram energetyczny dla reakcji endotermicznej z pokazaną energią aktywacji. Podane wartości energii są zupełnie losowe.

[1] Analogia skoku wzwyż ma jeden delikatny minus, bo początkowo mogłoby się wydawać, że istnieją tylko reakcje endotermiczne, czyli takie, gdzie tą energię (ciepło) będziemy dostarczać. Jest akurat zupełnie odwrotnie i większość reakcji chemicznych jest egzotermicznych, o których możemy myśleć w taki sposób, że cząsteczki faktycznie muszą się postarać, aby reakcja zaszła (musimy przełamać energię aktywacji), ale po prostu zysk energetyczny jaki ostatecznie dzięki temu uzyskają jest tak duży, że mają o wiele niższą energię niż na samym początku. Zobrazujmy to jeszcze nieco bardziej życiowo :

Życiowa analogia do reakcji egzotermicznej.

3. Co robi katalizator ?

No dobrze, a co robi ten katalizator? On powoduje obniżenie tej energii aktywacji. Bazując dalej na analogii, którą zobaczyliśmy powyżej, moglibyśmy powiedzieć, że działa jak koleżanka-swatka, która zapoznaje dwie osoby i szepta obu miłe słówka o ich przyszłym, potencjalnym partnerze. Udostępnia także wolną chatę, aby młodzi mieli się gdzie na spokojnie spotkać i porozmawiać. Dlatego też obniża energię aktywacji, bo trzeba się już nieco mniej napracować, aby reakcja zaszła!

Co ważne, katalizator obniża energię aktywacji reakcji zarówno w przód i w tył! I zobacz, że jest to logiczne. Jeśli dwie osoby mniej musiały się napracować (postarać), aby wejść w związek, to taki związek łatwiej rozerwać, że tak się wyrażę.

Również ważne (klasyczne pytanie!) jest to, że katalizator nie wpływa na wydajność reakcji, on jedynie ją przyspiesza. To wbrew intuicji na samym początku, ale wiąże się to z tym, co powiedzieliśmy przed chwilą – obie reakcje, w lewo i w prawo mają obniżone energie aktywacji, więc obie zachodzą łatwiej, także sumaryczny efekt jest taki sam (wydajność się nie zmienia).

4. Rodzaje katalizatorów

Z chemicznej perspektywy katalizatory dzieli się ze względu na to, czy znajduje się on w tym samym stanie skupienia co nasze reagenty.

➤ Katalizator homogeniczny – ma taki sam stan skupienia co reagenty.

▷ np. dodatek roztworu NaBr do reakcji rozkładu H2O2

➤ Katalizator heterogeniczny – ma inny stan skupienia co reagenty.

▷ np. dodatek sproszkowanego niklu czy platyny do reakcji etenu (węglowodoru) z wodorem.

5. Enzymy, czyli katalizatory na sterydach

Zapachnie teraz banałem, ale jakby nie patrzeć jest to prawda. Natura jest absolutnym architektonicznym mistrzem, jeżeli chodzi o konstrukcję biologicznych katalizatorów, czyli enzymów. To taki katalizator na sterydach, białkowego pochodzenia. Nawet najprostsza bakteria posiada tysiące enzymów, bez nich życie nie byłoby możliwe.

6. Inhibitory, czyli działanie w drugą stronę

Inhibitory zmniejszą ją szybkość reakcji. Mogłoby się wydawać, że to niepotrzebne, ale przecież nie wszystkie reakcje są dla nasz korzystne. Możemy na przykład hamować korozję czy przeciwdziałać zatruciu jakimś lekiem.


Leave a Reply

%d bloggers like this: