Aminokwasy

1. Aminokwasy są jak hydroksykwasy

Czytając ostatnie posty jesteś wniebowzięty, bo aminy na które zwykle nikt już nie ma siły Ty bez problemu zapamiętałeś, bo wiesz, że wystarczyło to tylko porównać do alkoholi. I wiesz co jest zarąbiste?

Że jedziemy z tym porównaniem dalej! Pamiętasz może hydroksykwasy, czyli pierwsze poznane przez nas związki wielofunkcyjne, to jest z więcej niż jedną grupą funkcyjną? Faktycznie, hydroksykwas to połączenie alkoholu (ーOH) z kwasem karboksylowym (ーCOOH). Nie muszą być one obok siebie, wystarczy że występują w jednej cząsteczce.

Klasyczny hydroksykwas, który niestety musieliśmy pamiętać, stąd ponowna jego wizyta na kolejnych stronach tego maturalnego opracowania.

Hmm, to co to może być aminokwas? Jakieś pomysły? Dobra, już się tak nie wyrywaj, bo głupio to wygląda jak podnosisz rękę do góry będąc sam w pokoju, aczkolwiek doceniam aktywność!

Alanina jako przykład aminokwasu. Ciężko nie zauważyć podobieństwa do hydroksykwasu, prawda?
HydroksykwasAminokwas
Połączenie alkoholu z kwasem karboksylowymPołączenie aminy z kwasem karboksylowym
Hydroksykwas vs aminokwas

2. Aminokwasy białkowe

Aminokwasy białkowe jak sama nazwa nakierowuje, są składnikami białek. Bo białka to nic innego jak połączenie wielu aminokwasów ze sobą. Wyróżnia się dwadzieścia aminokwasów białkowych[1], kodowanych przez kodony, chociaż to już niebezpiecznie zaczyna przypominać biologiczną paplaninę, więc się zanadto nie będę rozpędzał.

Co jest ważne, to że wszystkie aminokwasy białkowe znajdują się w tablicach maturalnych, więc nie musisz się ich uczyć. Jak widzisz w tej tabeli, aminokwasy mają swój trzyliterowy skrót, który potem będzie dla nas zbawienny, kiedy będziemy omawiać białka czy peptydy. Poniżej wycinek jednego aminokwasu z tablic maturalnych

Wycinek jednego aminokwasu z tablic maturalnych

A teraz ciekawostka, która Cię zniszczy. Albo chociaż delikatnie podłamie. Na medycynie będziesz się musiał nauczyć wszystkich wzorów aminokwasów na pamięć! Tak! Czyż to nie piękne[2]?

To definicja głupoty w czystej postaci.

I teraz tak, okazuje się, że te wszystkie 20 aminokwasów białkowych ma dwie wspólne cechy, na podstawie których będziemy je opisywać. Są to tak zwane  𝛼−L−aminokwasy. Co to znaczy?

Zacznijmy od greckich literek i ich znaczenia w chemii organicznej. Używa się ich w odniesieniu do węgla z grupy karbonylowej (C=O), a więc może to być keton, aldehyd, ester, kwas karboksylowy czy amid (i wiele innych). Węgiel alfa to węgiel bezpośrednio sąsiadujący z grupą karbonylową, węgiel beta to kolejny węgiel z kolei i tak dalej. Wodory podłączone do węgla  𝛼 nazywamy wodorami  𝛼 . Ma sens? To jeszcze zerknij na obrazek i śmigamy dalej.

Greckie literki w chemii organicznej i wyjaśnienie tego, co oznacza alfa-aminokwas

Literka L przed aminokwasem odnosi się natomiast do określonego stereoizomeru. Ojej, jakie stare pojęcie! Ale dobra wiadomość jest taka, że mówiliśmy już o tym w projekcji Fischera, także wszystko już było. Właśnie dlatego robiliśmy to wcześniej, aby teraz jedynie to powtórzyć.

Aminokwasy w projekcji Fischera klasyfikacja do szeregu D oraz L
Aminokwasy białkowe to te z szeregu L

Uwzględniając to, możemy zapisać wzór ogólny (czyli z użyciem R) aminokwasów białkowych. 

Aminokwasy : wzór ogólny (czyli z użyciem R) oraz od razu przedstawienie w projekcji Fischera

3. Aminokwasy są amfoteryczne

Kolejna logiczna już rzecz. Skoro aminokwasy są połączeniem amin z kwasami karboksylowymi to one połączeniem zasady z kwasem! Zatem aminokwasy będą miały właściwości amfoteryczne, analogicznie jak woda. Oznacza to, że zgodnie z teorią Brønsteda mogą zachowywać się zarówno jak dawca lub biorca protonu.

A nieco bardziej po ludzku  − aminokwasy reagują zarówno z kwasami jak i zasadami (czyli bardziej klasyczna dla nas definicja amfoteryczności[3]). Pomagajmy sobie chemią nieorganiczną, przecież znamy amfoteryczne wodorotlenki, które to były wyjątkowe dlatego, że mogły reagować właśnie zarówno z kwasami jak i z zasadami. No i cyk, z aminokwasami jest analogicznie, też reagują z kwasami i zasadami!

Kurczę już tak patrzę, że tymi usilnymi staraniami można dojść do wniosku, że chemia organiczna jest prawie logiczna!

Wyobraźmy sobie zatem, że wrzucamy aminokwas (niech to będzie alanina) do środowiska silnie kwasowego, a więc tam, gdzie znajduje się bardzo dużo protonów. W takim razie ten kwaśny proton zareaguje z zasadową grupą aminową aminokwasu, co wygląda następująco :

Zachowanie aminokwasu w kwasowym pH

Jest to dla nas absolutnie nic nowego! Przecież niczym się to nie różni od reakcji aminy z kwasami, którą nie tak dawno poznaliśmy.

Reakcja aminy z kwasem

Jedyne czym się to różni, że w powyższym przykładzie jest pokazany anion. Tutaj też możemy sobie przywalić różne kwasy, nie robi to na nas wrażenia :

To samo co wyżej, tylko z konkretnymi kwasami. Przy okazji zapisujemy związki jonowe na różne sposoby. Powstają sole, więc dobrze dysocjują i w roztworze występują jako jony.

Kiedy natomiast wrzucimy aminokwas do środowiska silnie zasadowego, no to jak myślisz, co będzie reagować? Prosta sprawa, teraz reaguje ,,koniec kwasowy”, czyli grupa karboksylowa ーCOOH.

Zachowanie aminokwasów w środowisku zasadowym

I na koniec podsumowanie :

Aminokwasy w środowisku kwaśnym i zasadowym

I takim klasycznym maturalnym (ale także olimpijskim) pytaniem o aminokwasy jest właśnie rysowanie dominującej formy w danym pH. Zresztą zobacz (to wycinek z 59 edycji, I etap : zadanie 5) :

No dobra, ale nie powiedzieliśmy jeszcze o jednej istotnej sprawie. Rozważmy sam aminokwas w takim najbardziej naturalnym dla niego środowisku. Czyli jakim? Jakie jest pH krwi? Mieści się ono w zakresie 7,35−7,45. Czy to znaczy, że jest zasadowe, jak to możliwe[4]?

Zauważ, że skoro aminokwas ma zarówno grupę zasadową jak i kwasową, to co stoi na przeszkodzie aby te grupy zareagowały same ze sobą!? I faktycznie tak się dzieje, aminokwasy w roztworze wodnym (a także w postaci biologicznej) występują głównie w formie tak zwanych jonów obojnaczych (zwitterjon).

Jon obojnaczy

Domyślasz się już, skąd nazwa? Faktycznie jest to jon (widzimy zarówno ładunek dodatni jak i ujemny), ale sumaryczny ładunek tego jonu to… zero (stąd taki obojnak).

Występowanie aminokwasów w takiej postaci niesie ze sobą wiele ważnych właściwości, które są generalnie właściwościami soli (związków jonowych) :

➦ Dość dobrze będą się rozpuszczać w wodzie, a słabo w węglowodorach (wiadomo, ma na to też wpływ podstawnik R).

➦ Są krystaliczne, mają wysokie temperatury topnienia.

Aminokwasy dzieli się także na kwasowe, zasadowe oraz obojętne. Oczywiście o takich właściwościach decyduje to, co znajdzie się w łańcuchu bocznym R naszego aminokwasu. Jeśli w tym łańcuchu znajdzie się dodatkowa grupa aminowa, to będzie aminokwas zasadowy (bo mamy dwie grupy zasadowe i jedną kwasowa), analogicznie aminokwas będzie kwasowy jeśli będzie miał dodatkową grupę COOH w łańcuchu.

Aminokwasy
kwasowe
Aminokwasy
obojętne
Aminokwasy
zasadowe
Mają grupę ーCOOH w
łańcuchu bocznym.
Nie mają ani grupy ーCOOH ,
ani ーNH2 w łańcuchu bocznym
Mają grupę ーNH2 w
łańcuchu bocznym.
Kwas glutaminowy (Glu)
Kwas asparaginowy (Asp)

Cała reszta
Arginina (Arg)
 Histydyna (His), 
Lizyna (Lys)
Jeden z ważniejszych podziałów aminokwasów

Tylko się przypadkiem nie ucz tego na pamięć! Wystarczy, że zerkniesz do tablic maturalnych i przeanalizujesz cząsteczkę aminokwasu : 

Podział aminokwasów na kwasowe, obojętne oraz zasadowe

Aminokwasy można jeszcze podzielić na endogenne i egzogenne. Przypominając sobie przedrostki endo/egzo możemy ogarnąć, że endo to było ,,w środku” , egzo ,,na zewnątrz”. Czyli aminokwasy egzogenne to takie, których człowiek sam nie zrobi i musi je dostarczyć z pożywieniem, natomiast endogenne to takie, które sami sobie potrafimy ogarnąć i je zsyntezować (no robi to dla nas organizm). Nie musisz wiedzieć, które to które, tylko kojarzyć taki podział.

Dla fanów siłowni wspomnę jeszcze o aminokwasach o rozgałęzionym łańcuchu (BCAA), zobacz sam do tablic maturalnych, że to będzie walina, leucyna oraz izoleucyna. Chodzi tutaj zatem o rozgałęzienie łańcucha węglowodorowego. Dla nas istotny natomiast jeszcze może być podział aminokwasów na hydrofobowe oraz hydrofilowe. I właśnie te aminokwasy (BCAA) należą do hydrofobowych ze względu na obecność tego niepolarnego, hydrofobowego łańcucha węglowodorowego. 

Białkowe aminokwasy hydrofiloweBiałkowe aminokwasy hydrofoboweBiałkowe aminokwasy amfipatyczne (inaczej : amfifilowe)
Są to aminokwasy polarne, lepiej rozpuszczalne w wodzie. Swoje właściwości zawdzięczają obecności grup polarnych w łańcuchu bocznym. Są to aminokwasy niepolarne, słabiej rozpuszczalne w wodzie. Przykładem jest lizyna (Lys), która zawiera długi hydrofobowy łańcuch węglowodorowy (niepolarny fragment), który może oddziaływać z innymi niepolarnymi fragmentami, a na końcu tego łańcucha posiada polarną grupę NH2 Są one jednocześnie niepełnie rozpuszczalne w rozpuszczalnikach polarnych i niepolarnych.
Arg, Asp, Asn, Glu, Gln, Cys, His, Ser, ThrAla, Gly, Ile, Leu, Phe, Pro, ValLys, Met, Trp, Tyr
Podział aminokwasów

4. Punkt izoelektryczny

W sumie poprzedni podpunkt tak spuchł od swojej treści, że mogłem tam już wrzucić również punkt izoelektryczny, no ale za to może psychologicznie się tak pocieszałeś, że ten ostatni punkt to taki szybki!

Punkt izoelektryczny to taka wartość pH, dla której dany aminokwas występuje w roztworze wodnym głównie w postaci jonu obojnaczego. Wartości te są podane w tablicach maturalnych (skrót pI) przy każdym aminokwasie. 

Różnice w wartościach punktu izoelektrycznego można wykorzystać do rozdzielenia mieszaniny białek za pomocą tak zwanej elektroforezy. Jest to potężna technika, która opiera się na właściwościach kwasowo−zasadowych aminokwasów. Taka mieszanina aminokwasów jest umieszczona na zwilżonym papierze − załóżmy, że będzie to lizyna (Lys), fenyloalanina (Phe) oraz kwas glutaminowy (Glu). Wiemy już,  że w określonym pH aminokwas może występować (głównie) w formie kationu, anionu bądź też w formie neutralnej (obojętnej). Załóżmy zatem, że przeprowadzamy elektroforezę w pH = 5,5. W takim pH nasze aminokwasy będą występować głównie w następujących formach : 

To w jakiej formie będzie głównie występować dany aminokwas w roztworze wodnym, zależy od pH oraz wartości pI tego aminokwasu (patrz niżej tabelka)

Kiedy zapewnimy (dostarczymy) napięcie do tego papieru, to aminokwasy o sumarycznym ładunku dodatnim powędrują do katody (−), natomiast te o ładunku ujemnym powędrują do anody (+). Pamiętasz, że taka była też historyczna definicja katody (,,tam wędrują kationy”) i anody (,,tam wędrują aniony”). W takim razie Lys wędruje do katody, Glu do anody, a Phe pozostaje leniwie w miejscu.  Dzięki elektroforezie rozdzieliliśmy zatem mieszaninę aminokwasów. 

Elektroforeza

Nie do końca może być jeszcze jasna interpretacja punktu izoelektrycznego. Podsumowanie znajdziesz w tabelce. 

jeśli   pH pIjeśli   pH  pIjeśli   pH  <  pI
Aminokwas w roztworze o takim pH będzie występował
głównie w postaci jonu obojnaczego.
ーNH3+   oraz  ーCOO
Aminokwas w roztworze o
takim pH będzie występował głównie w postaci
zdeprotonowanej.
ーNH2   oraz  ーCOO
Aminokwas w roztworze o
takim pH będzie występował głównie w
postaci sprotonowanej.
ーNH3+    oraz  ーCOOH

Z tablic maturalnych możemy odczytać, że wartości pI dla lizyny, fenyloalaniny oraz kwasu glutaminowego wynoszą odpowiednio 9,74 ,  5,48  oraz 3,22.  pH w jakim prowadziliśmy elektroforezę wynosiło 5,5  , zatem Phe będzie występować w postaci jonu obojnaczego (pH ≅ pI), lizyna w postaci sprotonowanej (pH < pI) , natomiast kwas glutaminowy w postaci zdeprotonowanej (pH > pI). 


[1] Niektóre źródła podają jeszcze trzy inne aminokwasy, czyli łącznie 23 aminokwasy. Są to selenometionina, selenocysteina oraz pirolizyna.

[2] Tak, bardzo piękne, stanowiące jednocześnie ucieleśnienie idiotycznego systemu edukacji w Polsce, zarazem pokazując jak studia straciły kompletnie sens. W trakcie całych pięknych 6 lat medycyny zdecydowana większość czasu to będzie uczenie się na pamięć takich bzdetów kosztem nauki praktycznej. A przez pierwsze dwa lata 95% ,,wiedzy” którą się zdobędzie, będzie można śmiało wyrzucić do kosza. Bo jak Ci się kurwa przyda wzór jakiegoś aminokwasu potem w praktyce lekarskiej, to zgłaszaj to, od razu leci nagroda Nobla. A i nauka aminokwasów to i tak proste wzory jeśli chodzi o biochemię, bo będą tam znacznie trudniejsze wzory do zakucia na pamięć!

[3] Musimy to trochę sprostować, żebyś mi się tu nie zamotał! Amfoteryczność oznacza, że związek reaguje z kwasem oraz zasadą. Natomiast amfiprotyczność oznacza, że związek może zarówno oddawać jak i przyjmować proton. Jest to bez problemu do zapamiętania, bo słówko amfiprotyczność ma sobie zawarty proton. Za chwilę poznamy także amfipatyczność, która oznacza jednocześnie właściwości hydrofobowe oraz hydrofilowe. 

[4] Gdy na zajęciach pytam Olimpijczyków o orientacyjne pH krwi człowieka to z reguły strzelają w kwasowe. Czasem wydaje nam się to dziwne, że pH to nie wynosi 7, tak jak wody. No cóż, ale krew to nie woda, mamy tam jakieś dodatki, które będą miały wpływ na wartość pH. Druga sprawa jest taka, że mamy inną wartość iloczynu jonowego wody, ponieważ temperatura ciała wynosi około 36,6, co oznacza że znany nam iloczyn jonowy wody równy 10−14 już nie obowiązuje!

Leave a Reply

%d bloggers like this: