Peptydy

1. Peptydy to takie polimery

Analogii ciąg dalszy, mam nadzieję, że się nie nudzisz. Chociaż w sumie nuda byłaby pozytywnym objawem, bo oznacza to, że przestałeś się uczyć, a te wszystkie pseudonowości które właśnie poznajemy wchodzą gładziutko niczym mój nóż szefa kuchni w masło.

No właśnie, te peptydy to nic nowego. Peptydy są generalnie połączeniem wielu cząsteczek aminokwasów (do 50 cząsteczek, potem zaczyna się białko). Więc peptyd to takie małe białko. Generalnie peptyd i białko formalnie różnią się tylko ilością aminokwasów.

Skoro ostatnio omawiając aminokwasy porównaliśmy je do hydroksykwasów i było fajnie, to czemu mamy teraz z tej przyjemności rezygnować?

Hydroksykwasy były połączeniem kwasu karboksylowego i alkoholu. Nic nie stało na przeszkodzie, żeby połączyć np. dwie (i więcej) takich cząsteczek otrzymując ester. Mogliśmy też tak postępować w nieskończoność, aby otrzymać polimer.

Z peptydami będzie analogicznie, wystarczy tylko połączyć ze sobą aminokwasy!

Połączenie dwóch aminokwasów wygląda identycznie jak połączenie dwóch hydroksykwasów. Am I right or am I right ?

Powstało nam wiązanie amidowe, a jako że do stworzenia tych amidów wykorzystaliśmy aminokwasy (konkretnie dwie cząsteczki glicyny) to możemy także powiedzieć, że jest to wiązanie peptydowe!

Peptydy

Na powyższym rysunku przy okazji widzimy powoli jak będziemy nazywać peptydy (glicynyloglicyna) oraz, że faktycznie wygodnie będzie się posługiwać skrótami. Wyobraź sobie takie połączenie ośmiu aminokwasów rysować… trochę kara!

Przy okazji zobacz jakie naturalne jest określenie ilości aminokwasów w peptydach. Przykładowo oktapeptyd składa się z ośmiu aminokwasów, tetrapeptyd z czterech, tripeptyd z trzech i tak dalej. Proste?

Przykłady tworzenia prostych peptydów. Na schematach nie pokazano wody (produktu). W pierwszej reakcji tworzy się jedna cząsteczka wody, bo tworzy się jedno wiązanie amidowe (peptydowe). W drugim schemacie wydzieliłyby się dwie cząsteczki H2O.

Przy okazji chciałbym jeszcze zwrócić uwagę na ważną rzecz pod kątem obliczeniowym jeśli chodzi o peptydy. Otóż trzeba mieć jakiś fajny sposób na liczenie masy molowej dowolnego peptydu na podstawie mas molowych aminokwasów, które wchodzą w jego skład.

Kluczowe jest tutaj zauważenie, że w reakcji tworzy się cząsteczka wody. Tworzenia każdego wiązania peptydowego (amidowego) to jednocześnie wydzielanie się jednej cząsteczki wody. Czyli jak zrobią się dwa wiązania peptydowe, to będziemy mieć dwie wody, jak siedemnaście takich wiązań to powstanie siedemnaście cząsteczek wody. Prosta sprawa. To wyobraźmy sobie, że tworzymy peptyd składający się tylko z cząsteczek glicyny (Gly), której masa molowa wynosi 75 g/mol.

Gly + Gly ⟶ GlyーGly + H2O

Masa dipeptydu jest zatem równa 2 • 75 − 18 = 132 g/mol

Gly + Gly + Gly + Gly ⟶ GlyーGlyーGlyーGly + 3H2O

Masa tetrapeptydu jest zatem równa 4 • 75 − 3 • 18 = 246 g/mol

50 Gly ⟶ Glyー(Gly)48ーGly + 49H2O

Masa powstałego peptydu wynosi 50 • 75 − 49 • 18 = 2868 g/mol

AminokwasPheLysAla
Masa molowa (g/mol)16514689

Jaka będzie masa podanego oktapeptydu :

PheーPheーLysーAlaーLysーPheーAlaーPhe 

M = 4 • 165 + 2 • 146 + 2 • 89 − 7 • 18 = 1004 g/mol

Odjęliśmy siedem cząsteczek wody, ponieważ w oktapeptydzie będziemy mieć siedem wiązań peptydowych.

2. N−koniec oraz C−koniec

Czujny czytelnik mógł zauważyć jeden problem na ostatnim schemacie tworzenia dipeptydu lub tripeptydu. Przecież każdy aminokwas niczym kij i każda historia ma dwa końce, co oznacza że gdy mieszamy dwa aminokwasy, np. alaninę (Ala) oraz glicynę (Gly) to taka alanina może się łączyć z glicyną poprzez grupę aminową albo karboksylową! Oznacza to, że w takiej reakcji powstaną dwa produkty, dwa różne dipeptydy :

Kiedy zmieszamy ze sobą dwa aminokwasy to wcale nie mamy pewności, że zareagują one tak jak chcemy.

To wyobraź sobie, co się dzieje, kiedy mieszamy ze sobą trzy aminokwasy, niech to będzie leucyna (Leu), fenyloalanina (Phe) oraz walina (Val). Nie bądź leń, spróbuj najpierw samemu rozpisać wszystkie możliwe kombinacje!

LeuーPheーVal

LeuーValーPhe

PheーLeuーVal

ValーLeuーPhe

ValーPheーLeu

PheーValーLeu

Mamy aż sześć możliwości! Zobacz w takim razie jak żenująca byłaby taka metoda syntezy tripeptydu, skoro my chcemy tylko jedną z sześciu możliwości[1]. Przy okazji na pewno zacząłeś doceniać użycie trzyliterowych skrótów zamiast rysowania wzorów…

Nie powinno Cię zatem dziwić, że aby się w ogóle zorientować w naszym peptydzie to trzeba wprowadzić jakąś konwencję odnośnie nazewnictwa czy też samego rysowania peptydów. No więc przyjęło się (konwencja), żeby peptydy rysować w taki sposób, aby grupa aminowa była po lewej stronie (tak zwany N−koniec), natomiast grupa karboksylowa znalazła się po prawej stronie (tak zwany C−koniec). Ale jakie grupy? No przecież jeśli łączą się w nieskończoność te nasze aminokwasy, to i tak z jednej strony  zostanie grupa ーNH2  a z drugiej strony  ー COOH.

Co to jest C−koniec oraz N−koniec peptydu?

Teraz bardzo ważna rzecz! Naturalne białka czy peptydy to takie, w których wiązanie peptydowe tworzy się z wykorzystaniem grupy 𝛼−aminowej i sąsiadującej z nią grupą karboksylową. Kiedy będzie miało to znaczenie? Weźmy aminokwas zasadowy lizynę (Lys) oraz aminokwas kwasowy o nazwie kwas glutaminowy (Glu). Mają one odpowiednio dwie grupy aminowe i karboksylowe, więc teoretycznie mogą tworzyć wiązania peptydowe na różne sposoby!

Lizyna i kwas glutaminowy to takie najgorsze aminokwasy, bo mają dwie grupy aminowe/karboksylowe co daje więcej możliwości. Kiedy na Olimpiadzie Chemicznej jest zadanie z peptydów to niemalże można być pewnym, że z tego właśnie powodu pojawi się tam lizyna.

3. Hydroliza peptydów

Egzaminatorzy układający zadania z peptydów mają właściwie związane ręce. Zadania zawsze będą nudne i polegały na wskazywaniu wiązań peptydowych, pisaniu reakcji powstawania oraz hydrolizy peptydów. Peptydy to amidy, więc jeśli potrafisz hydrolizować amidy, to potrafisz automatycznie hydrolizować peptydy, po prostu produktów będzie więcej.

Przypomnienie hydrolizy amidów (najczęściej w środowisku kwaśnym będziemy mieć reakcję)

a

Hydroliza peptydów

Zwróć uwagę, że o ile peptydy GlyーAla oraz AlaーGly to nie to samo (różne związki, izomery), to ich hydroliza daje te same produkty. Uwaga – pisząc produkty hydrolizy peptydów (w postaci wzorów np. półstrukturalnych) należy patrzeć jakie jest środowisko reakcji i odpowiednio zapisywać produkty reakcji. Przykładowo w środowisku kwaśnym grupy aminowe będą sprotonowane, a w środowisku zasadowym grupy karboksylowe będą zdeprotonowane. 

Na deser zróbmy hydrolizę aspartamu, którego strukturę przedstawiono poniżej. Jak widzisz, znajduje się tam zarówno wiązanie estrowe jak i amidowe i wszystko to musimy teraz zhydrolizować. Najpierw spróbuj samodzielnie narysować wzór aspartamu, wiedząc że to ester metylowy dipeptydu AspーPhe. Estryfikacja miała miejsce na reszcie od fenyloalaniny.

Hydroliza aspartamu

4. Próba biuretowa

Tutaj w sumie nie ma o czym mówić, bo temat wyjaśniliśmy z okazji omawiania próby biuretowej. Oczywiście peptydy mają wiązania peptydowe, zatem będą reagowały pozytywnie w reakcji biuretowej dając fioletowe zabarwienie.


[1] Patrząc na wymagania maturalne odnośnie peptydów widzimy, że musimy umieć tylko dipeptydy oraz tripeptydy. Naiwny człowiek może pomyśleć, że to właśnie z tego powodu, ale prawda jest zapewne inna. Po prostu rysowanie peptydów złożonych z czterech i więcej aminokwasów byłoby tak męczące, że zadania z peptydów by się nie pojawiały, bo nikt by nie chciał tego rysować. 

Leave a Reply

%d bloggers like this: