1. Kiedy zaczynają się białka ?
Pod kątem chemicznym białka nie są dla nas niczym nowym. Można powiedzieć, że to peptydy na sterydach, a więc w cząsteczce białka jest więcej aminokwasów niż w peptydzie, a konkretnie 50 lub więcej[1]. Od razu na początku możemy zatem powiedzieć, że białka możemy rozpoznać wykorzystując do tego próbę biuretową .
Czemu w takim razie mówimy o białkach osobno? Czemu nie zrobić ich jednym rzutem razem z peptydami? Dlatego, że w tak dużej cząsteczce nawet samo słowo ,,struktura” traci trochę na znaczeniu, bo przestaje to być precyzyjne. Dlatego wyróżnia się różne poziomy struktury, podobnie jak mamy różne poziomy znajomości chemii (podstawówka vs liceum vs studia vs profesura). Analogicznie dla białek wyróżnimy struktury pierwszo− , drugo− , trzecio− oraz czwartorzędową.
Warto jeszcze wiedzieć, że główny podział białek to klasyfikacja na białka włókienkowe (fibrylarne), które składają się z wielkich łańcuchów ułożonych obok siebie w długie włókna oraz na białka globularne, które mają taki zwarty, kulisty kształt (no kojarzy się to z globulką, prawda?).
2. Struktura białka to cztery poziomy wtajemniczenia
Pierwsze pytanie, które powinieneś zadać białku, gdy je zobaczysz to z jakich w ogóle aminokwasów się składa. Po przerobieniu peptydów wiemy także, że znaczenie ma jeszcze w jakiej kolejności te aminokwasy są względem siebie połączone, a więc interesuje nas sekwencja aminokwasowa białka. To jest właśnie struktura pierwszorzędowa białka.
No dobra, mamy zatem ustalony łańcuch połączonych ze sobą aminokwasów. Ten łańcuch nie będzie jednak taką prostą linią, ale zacznie w przestrzeni się nieco wyginać, tak samo jak będziesz się wyginać na kolejnych godzinach zajęć z chirurgii, gdy nogi Ci już zaraz ze zmęczenia odpadną… Na szczęście mamy tutaj właściwie tylko dwie możliwości, bo łańcuchy aminokwasowe będą tworzyć strukturę o nazwie helisy 𝛼 lub harmonijki ꞵ. Właśnie poznaliśmy strukturę drugorzędową białka.
Helisa 𝛼 to prawoskrętna spirala (trójwymiarowa = nie jest płaska), która może przypominać kręcone schody. Myślę, że ciężko znaleźć osobę, która nie kojarzy, że w postaci takiej helisy występuje cząsteczka DNA, a zatem jedna z ważniejszych cząsteczek w kontekście biologii. I w ogóle ten motyw helisy alfa jest mega często spotykany w białkach, np. mioglobinie.
Harmonijka (arkusz) ꞵ jest jak pofałdowana kartka papieru, która idzie niczym nasze życie, raz do góry, raz w dół.
Teraz jeszcze pozostaje kwestia tego, jak cała cząsteczka białka ustawia się w przestrzeni, jak się zwija (jak względem siebie ułożone są te nasze helisy czy harmonijki). To będzie struktura trzeciorzędowa białka .
Jeśli natomiast cząsteczki białka połączą się ze sobą w jeszcze większą strukturę (agregat), to wówczas opis budowy przestrzennej to domena struktury czwartorzędowej białka.
3. Co trzyma białka w kupie ?
Przeanalizujmy to na rysunku, aby to następnie podsumować w tabeli.
Hydroliza białek niszczy wiązania peptydowe/amidowe, zatem niszczy się wówczas struktura 1,2− oraz 3−rzędowa.
Struktura białka | pierwszorzędowa | drugorzędowa | trzeciorzędowa | czwartorzędowa |
Na czym polega | Jaka jest sekwencja (kolejność) aminokwasów ? | Jak układa się łańcuch aminokwas : helisa 𝛼 czy harmonijka ꞵ ? | Jak układają się helisy/harmonijki w przestrzeni względem siebie ? | Jak ułożony jest agregat stworzony zwielu białek ? |
Jakie są tam wiązania ? | peptydowe (amidowe) | wodorowe | ➤ wodorowe ➤hydrofobowe ➤ mostki solne ➤mostki disulfidowe | te same jak obok |
Chciałbym jeszcze tylko zaznaczyć, że helisa alfa oraz harmonijka beta (czyli struktura drugorzędowa) jest utrzymywana przez wiązania wodorowe, które tworzą się pomiędzy grupami -NH- oraz -CO-, które są obecne w wiązaniach peptydowych (amidowych).
Zobacz, samo wiązanie amidowe zobacz daje nam możliwości tworzenia wiązań wodorowych, co z kolei jest odpowiedzialne za tworzenie alfa helis czy beta harmonijek.
4. Enzymy to też białka
Mówiąc o białkach, nie sposób nie wspomnieć o enzymach.
Enzymy to (zazwyczaj) białkowe biologiczne katalizatory na sterydach.
Co to jest enzym ?
Co mam na myśli? Enzym to faktycznie najczęściej sporych rozmiarów białko, które pełni rolę katalizatora w naszym (i nie tylko) organizmie. Możemy się starać jak tylko chcemy, ale nasze syntetyczne katalizatory nigdy nie dorównują enzymom, które robią absolutnie spektakularną robotę.
Kofaktorem nazywamy niebiałkową część enzymu (np. jon cynku Zn2+ w enzymie anhydraza węglanowa).
[1] Niektóre źródła podają 100 aminokwasów jako tą granicę, chociaż nie jest to super ważne, ponieważ różnica białko vs peptyd może być śliska. Ty masz tylko wiedzieć, że peptyd to kilkanaście/kilkadziesiąt aminokwasów, natomiast białka są z reguł potężne (setki/tysiące aminokwasów).
2 komentarzy
Świetny cykl wykładów. Zrozumiały nawet dla laika.
Z uznaniem i szacunkiem.
Dziękuję Ci bardzo, to napędza do dalszego działania!